CLONAGEM E EXPRESSÃO HETERÓLOGA DA CADEIA ALFA DA LECTINA DE CANAVALIA BRASILIENSIS
Resumo
A produção de proteínas heterólogas é muito utilizada por indústrias da biotecnologia da produção de medicamentos, vacinas e insumos biotecnológicos. As lectinas são proteínas que se ligam a carboidratos de forma específica e reversível e podem desencadear diversas respostas nas células como respostas inflamatórias, hipernociceptivas e vasodilatadoras. Devido à essas atividades biológicas que as lectinas podem apresentar, muitas lectinas vegetais têm sido produzidas em sistemas heterólogos, especialmente em Escherichia coli. Dentre as lectinas vegetais, lectinas de leguminosas têm sido extensivamente investigadas. A lectina de Canavalia brasiliensis, isolada pela primeira em 1984 por Moreira e Cavada, é uma proteína amplamente estudada e mostrou efeito, antinociceptivo, imonuestimulatório, antidepressivo, antiproliferativo em linhagens celulares de leucemia humana e efeito neuroprotetor, dentre outras atividades biológicas testadas. Neste estudo foi produzida a lectina recombinante (cadeia alfa) de Canavalia brasiliensis a partir do gene sintético inserido no vetor pET28a. As cepas DH5a e BL21 (DE3) foram utilizadas para clonagem e expressão, respectivamente. A rConBr foi expressa em todas as condições testadas e foi escolhida a condição de 16ºC, 16 horas e 1,0 mM de IPTG para produção da proteína. O extrato obtido apresentou atividade hemaglutinante e portanto, mostrou-se na sua forma ativa.
Publicado
2019-01-14
Edição
Seção
XXXVII Encontro de Iniciação Científica
Licença
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