(untitled) (Encontros Universitários da UFC, 2021)
As lectinas são proteínas capazes de realizar ligações não covalentes com carboidratos, através da presença de pelo menos um domínio não catalítico. Molecular e estruturalmente diversas, são onipresentes na natureza e apresentam uma série de atividades biológicas de estimado interesse biotecnológico e biomédico, como é o caso da lectina do gênero Parkia, a qual apresenta atividade anti-inflamatória e antinociceptiva. Por essa razão, muitos trabalhos são desenvolvidos a partir de lectinas isoladas de suas fontes naturais, processo que demanda muito tempo e comumente resulta em rendimentos baixos. Nesse contexto, a produção de lectinas recombinantes utilizando E. coli como sistema de expressão mostra-se uma alternativa apropriada, dado que as pesquisas podem ser otimizadas e as funções biológicas dessas proteínas melhoradas. Diante disso, a cepa recombinante E. coli BL21 (DE3) foi submetida a teste de indução da expressão em diferentes concentrações de IPTG, a 20 ºC, por 12 h. Nessas condições, a lectina recombinante foi expressa independente da concentração do indutor. Posteriormente, foi escolhida a concentração de IPTG de 1,0 mM, visando a obtenção de extrato proteico a partir das cepas induzidas. Assim, a fração solúvel obtida foi empregada em ensaio de atividade hemaglutinante, cuja capacidade de aglutinação de eritrócitos de coelho pela amostra foi negativa, o que sugere a produção de rPBL em agregados insolúveis, isto é, em corpos de inclusão, uma vez que a lectina foi devidamente expressa, porém sem atividade hemaglutinante para a fração solúvel do extrato proteico. Por fim, agradeço ao órgão fomentador da pesquisa, CNPq, à UFC e ao BioMol-Lab, sem os quais este trabalho não teria sido realizado.