INTERAÇÕES ENZIMA-SUPORTE DURANTE A IMOBILIZAÇÃO DA LIPASE B DE CANDIDA ANTARCTICA EM SUPORTES HIDROFÓBICOS E HETEROFUNCIONAIS.

Resumo

As lipases estão entre as enzimas mais utilizadas na biocatálise, uma vez que catalisam muitas reações em diferentes meios de reação com seletividade e especificidade. Embora seja uma enzima estável, para a aplicação em grande escala é preciso melhorar essa propriedade, ampliando assim as áreas de aplicação. Uma forma de alcançar esse objetivo é com técnicas de imobilização, que permitem a reutilização do biocatalisador e produzem preparações com elevada atividade e estabilidade. O objetivo deste trabalho foi estudar o impacto das interações enzima-suporte quanto a capacidade da enzima ser imobilizada via interação hidrofóbica e/ou interação covalente. Para isso, foi realizada uma revisão bibliográfica da interação da Lipase B de Candida antarctica com um suporte hidrofóbico (octil-agarose) e um heterofuncional (octil-glioxil-agarose). Também foi feita uma análise estrutural no software Pymol da estrutura da lipase obtida no Protein Data Bank, identificando os pontos de interação da enzima com o suporte e como isso reflete nos resultados de imobilização verificados na literatura. O sítio ativo das lipases é coberto por uma cadeia peptídica, que na presença de uma interface hidrofóbica se move, expondo o bolsão hidrofóbico formado pelo interior da tampa e resíduos próximos ao sítio ativo. Por meio dessa afinidade hidrofóbica ocorre a imobilização em suportes hidrofóbicos. Porém, moléculas de lipase podem ser liberadas do suporte durante a reação, pois a adsorção é reversível. Os suportes heterofuncionais surgem como uma alternativa para minimizar esse problema. Nestes, é possível imobilizar por um grupo funcional e alterar as condições para permitir outro tipo de interação enzima-suporte, como uma ligação covalente com os resíduos lisina da enzima. Assim, esse tipo de estudo pode ser útil para prever a interação enzima-suporte e definir um método de imobilização mais adequado para a aplicação de interesse. Agradecimentos ao CNPq, CAPES e FUNCAP pelo financiamento.