INTERAÇÕES ENZIMA-SUPORTE DURANTE A IMOBILIZAÇÃO DA LIPASE B DE CANDIDA ANTARCTICA EM SUPORTES HIDROFÓBICOS E HETEROFUNCIONAIS.
Resumen
As lipases estão entre as enzimas mais utilizadas na biocatálise, uma vez que catalisam muitas reações em diferentes meios de reação com seletividade e especificidade. Embora seja uma enzima estável, para a aplicação em grande escala é preciso melhorar essa propriedade, ampliando assim as áreas de aplicação. Uma forma de alcançar esse objetivo é com técnicas de imobilização, que permitem a reutilização do biocatalisador e produzem preparações com elevada atividade e estabilidade. O objetivo deste trabalho foi estudar o impacto das interações enzima-suporte quanto a capacidade da enzima ser imobilizada via interação hidrofóbica e/ou interação covalente. Para isso, foi realizada uma revisão bibliográfica da interação da Lipase B de Candida antarctica com um suporte hidrofóbico (octil-agarose) e um heterofuncional (octil-glioxil-agarose). Também foi feita uma análise estrutural no software Pymol da estrutura da lipase obtida no Protein Data Bank, identificando os pontos de interação da enzima com o suporte e como isso reflete nos resultados de imobilização verificados na literatura. O sítio ativo das lipases é coberto por uma cadeia peptídica, que na presença de uma interface hidrofóbica se move, expondo o bolsão hidrofóbico formado pelo interior da tampa e resíduos próximos ao sítio ativo. Por meio dessa afinidade hidrofóbica ocorre a imobilização em suportes hidrofóbicos. Porém, moléculas de lipase podem ser liberadas do suporte durante a reação, pois a adsorção é reversível. Os suportes heterofuncionais surgem como uma alternativa para minimizar esse problema. Nestes, é possível imobilizar por um grupo funcional e alterar as condições para permitir outro tipo de interação enzima-suporte, como uma ligação covalente com os resíduos lisina da enzima. Assim, esse tipo de estudo pode ser útil para prever a interação enzima-suporte e definir um método de imobilização mais adequado para a aplicação de interesse. Agradecimentos ao CNPq, CAPES e FUNCAP pelo financiamento.Descargas
Publicado
2021-01-01
Número
Sección
XXXIX Encontro de Iniciação Científica
Licencia
Autores que publicam nesta revista concordam com os seguintes termos:
a. Autores mantém os direitos autorais e concedem à revista o direito de primeira publicação, com o trabalho simultaneamente licenciado sob a Creative Commons Attribution License que permitindo o compartilhamento do trabalho com reconhecimento da autoria do trabalho e publicação inicial nesta revista.
b. Autores têm autorização para assumir contratos adicionais separadamente, para distribuição não-exclusiva da versão do trabalho publicada nesta revista (ex.: publicar em repositório institucional ou como capítulo de livro), com reconhecimento de autoria e publicação inicial nesta revista.
c. Autores têm permissão e são estimulados a publicar e distribuir seu trabalho online (ex.: em repositórios institucionais ou na sua página pessoal) a qualquer ponto antes ou durante o processo editorial, já que isso pode gerar alterações produtivas, bem como aumentar o impacto e a citação do trabalho publicado.