MODELAGEM MOLECULAR, DOCKING E SIMULAÇÕES DINÂMICAS DE LECTINA DE SEMENTE DE DIOCLEA LASIOPHYLLA: UMA PROTEÍNA EDEMATOGÊNICA E HIPERNOCICEPTIVA

Resumen

As lectinas são proteínas, ou glicoproteínas, que fazem parte de uma classe de proteínas que se ligam reversivelmente a carboidratos ou glicoproteínas com diversas especificidades e funções, como propriedades inseticidas até anti-tumorais, desde a primeira lectina descoberta em 1888 por Stillmark,a ricina. A subtribo Diocleinae possui lectinas com bastante similaridade nas estruturas e diferentes efeitos observados em ensaios de atividade biológica, o que demonstra pequenas diferenças estruturais, por isso a determinação e caracterização das estruturas tridimensionais dessas proteínas são tão importantes. Estudos recentes apontam o potencial anticancerígeno de lectinas da família Leguminoseae, avaliando seu efeito antiproliferativo e sua capacidade de induzir morte celular por glioma via apoptose e autofagia. Portanto, a Dioclea lasiophylla (DlyL) foi purificada por cromatografia de afinidade em matriz Sephadex®G-50 e estrutura de primaria foi determinada através de uma combinação de espectrometria de massa em e sequenciamento de DNA, em estudos anteriores. Aqui, a estrutura tridimensional teórica foi predita por modelagem de homologia e a proteína foi submetida a ligantes de triagem por docking molecular. A estabilidade de ligação da lectina com D-manosídeo de metila-metil foram avaliadas por dinâmica molecular. DlyL mostrou alta similaridade com outras espécies do mesmo gênero.